Enzymaktivität und ihre Einflussfaktoren
Die Enzymaktivität hängt von mehreren Faktoren ab, die du für Klausuren unbedingt draufhaben solltest!
Bei steigender Substratkonzentration nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit zu, bis alle Enzyme "beschäftigt" sind (Vmax). Die Michaelis-Menten-Konstante (KM) zeigt, wie gerne sich Enzym und Substrat verbinden - niedriger Wert bedeutet hohe Affinität.
Die Temperatur beeinflusst die Enzymaktivität stark: Bis etwa 38°C gilt die RGT-Regel 10°Cmehr=2−4xschnellereReaktion. Darüber beginnt die Hitzedenaturierung - das Enzym verliert seine Form und wird inaktiv.
Der pH-Wert verändert die Ladungsverteilung im Enzym und damit seine räumliche Struktur. Jedes Enzym hat ein pH-Optimum, bei dem es am besten arbeitet. Pepsin mag es sauer (pH 2), Trypsin alkalisch (pH 8).
Klausurtipp: Denk bei Enzymdiagrammen immer an die drei Faktoren: Substratkonzentration (Sättigung), Temperatur RGT−Regelvs.Denaturierung und pH-Wert (Optimumkurve)!