Enzymhemmung und Hämoglobin-Grundlagen
Enzyme lassen sich auf verschiedene Weise beeinflussen. Bei der kompetitiven Hemmung konkurriert ein Hemmstoff mit dem Substrat um das aktive Zentrum – wie zwei Personen, die durch dieselbe Tür wollen.
Allosterische Hemmung funktioniert raffinierter: Der Hemmstoff bindet an einer anderen Stelle und verändert die Enzymform, sodass das Substrat nicht mehr passt. Allosterische Aktivierung macht das Gegenteil – sie verbessert die Passform.
Endprodukthemmung ist wie ein automatischer Stopp: Wenn genug Endprodukt da ist, hemmt es sein eigenes Herstellungsenzym. Das verhindert Überproduktion – clevere negative Rückkopplung!
Achtung: Irreversible Hemmung durch Gifte zerstört Enzyme dauerhaft – deshalb sind manche Substanzen so gefährlich!
Hämoglobin ist ein Transportprotein mit vier Untereinheiten, jede trägt eine Häm-Gruppe mit Eisen. Diese kann reversibel Sauerstoff binden. Der geniale Trick: Wenn eine Untereinheit Sauerstoff bindet, steigt die Affinität der anderen drei (kooperative Effekte).
Beim Sauerstoffabgeben läuft's umgekehrt: Gibt eine Untereinheit Sauerstoff ab, sinkt die Affinität der anderen. So kann Hämoglobin in der Lunge schnell "auftanken" und im Gewebe effizient "entladen".