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Nele Maria

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 1. Was sind Enzyme?
1.1 Was sind Enzyme?
- Proteine
- Biokatalysatoren
- in allen Körperzellen enthalten und unerlässlich für alle Körperfu

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Was sind Enzyme?, Enzymreaktionen, Beeinflussung von Enzymen, Reaktionsbeschleunigung, Enzymhemmung & Enzymregulation

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1. Was sind Enzyme? 1.1 Was sind Enzyme? - Proteine - Biokatalysatoren - in allen Körperzellen enthalten und unerlässlich für alle Körperfunktionen z. B. Regulation des Stoffwechsels - werden nur in Lebenden Zellen hergestellt und steuern sowie regeln die biochemischen Reaktionen dort 1.2 Aufbau von Enzymen - eine/mehrer Ketten einzelner Bausteine => Polypeptidketten - 20 verschiedene Bausteine, die Aminosäuren gennant werden - Enzyme funktionieren erst, wenn Kette sich zu einer spezifischen, komplizierten, dreidimensionalen Form zusammengeknäuselt haben – Primärstruktur „Aminosäuresequenz" -> Sequenz/Abfolge der Grundbausteine - Sekundärstruktur -> Räumliche Anordnung der benachbarten Aminosäuren durch Wasserstoffbrücken (a- Helix, B-Faltblatt) - Tertitärstruktur -> räumliche Struktur eines Proteins ENZYMATIK 1.3 Enzyme als Biokatalysatoren - können die Reaktionsgeschwindigkeit von chemischen Reaktionen in Organismen beschleunigen ohne dabei selber verbraucht zu werden - Herabsetzung der Aktivierungsenergie - können viele Substrate umsetzen 2. Enzymreaktionen 2.1 Ablauf Enzymkatalyse Enzym + Substrat 2.2 Das Schlüsel-Schloss-Prinzip - Substrat bindet am aktiven Zentrum des Enzyms -> nur dort Wechselwirkung möglich nur ein Substrat passt in das aktive Zentrum eine Enzyms - Modell berücksichtig nicht, dass sich die Raumstrucktur von Enzym und Substrat durch Wechselwirkung ändert Substrat Enzum Substrat Energie Enzum Energieniveau Ausgangsstoffe (z. B. Saccharose) -> Enzym-Substrat-Komplex -> Enzym-Produkt-komplex -> Substrat in instabilen Zustand, um Bindungsstellen leichter zu lösen und andere neue zu bilden aktives Zentrum Aktivierungsenergie für nicht- katalysierte Reaktion Reaktionsverlauf Enzum Aktivierungsenergie 2 für katalysierte... Reaktion Substrat Substraty Enzum Energieniveau Endprodukte (zB Glucose und Fructose) 2.3 Induced Fit Enzym + Produkt - Erweiterung des Schlüssel-Schloss- Prinzip - wechselseitige Anpassung von Substrat und Enzym 2.4 Wirkungsweisen von Enzymen - substratspezifisch: Jedes Enzym ist spezifisch für ein bestimmten Ausgangsstoff: Das Substrat - wirkungs- und reaktionsspezifisch: Jedes Enzym kann nur...

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eine bestimmte Reaktion des Substrat katalysieren Seite 1 3. Beeinflussung von Enzymaktivität - Änderung von Temperatur oder pH-Wert hat Auswirkung auf Raumstruktur und Aktivität 3.1 Temperaturabhängigkeit - steigende Temperaturen führen zu Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit - RGT-Regel: Temperatur Erhöhung von 10 Grad führt zu Verdopplung der Reaktionsgeschwindigkeit - Zusammenhang von Enzym und Temperatur wird durch Optimumkurve verdeutlicht - Temperaturoptimum: Zeitpunkt an dem die höchste Aktivität des Enzyms erreicht wird - Wenn Temperaturoptimum überschnitten wird, verringert sich Enzymaktivität wieder 3.2 pH-Abhängigkeit - Zusammenhang von Enzym und pH-Abhängigkeit wird durch Optimumkurve verdeutlicht - jedes Enzym besitzt charakteristisches pH-Wert- Optimum - Zu große Abweichung von pH-Wert führt zur Verringerung von Enzymaktivität, da die dreidimensionale Struktur verändert und substrate „schlechter" ins aktive Zentrum passen 3.3 Cofaktoren - viele Enzyme brauchen noch weitere Bestandteile (Cofaktoren) um Substrate umzusetzen - zwei Klassen von Cofaktoren: 1. anorganische Metall-Ionen - stabilisieren Raumstruktur der Enzyme - helfen das Substrat zu binden - Bsp.: Eisen-, Kupfer- und Mangan-Ionen 2. Coenzyme (komplexe, organische Moleküle) - können dauerhaft an aktives Zentrum gebunden sein oder vorübergehend zusammen mit Substrat anlagern - geben im Verlauf der Reaktion Protonen, Elektronen oder chemische Gruppen an das Substrat ab oder nehmen sie vom Substrat auf 3.4 Michaelis-Menten-Diagramm - stellt Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von Substratkonzentration dar - Substratkonzentration bei Enzymaktivität (Relative Einheit) Reaktionsgeschwindigkeit (v) (umgesetzfe Substratmoleküle pro Sekunde) Maximalgeschwindigkeit = Sättigungskonzentration - KM-Wert = Substratkonzentration bei halbmaximaler Geschwindigkeit Reaktionsgeschwindigkeit Verlangsamung durch Denaturierung S₁ Pepsin T 2 3 4 E2 Temperatur- optimum Coe Coe Amylase 5 6 7 8 → Temperatur Trypsin Inaktivierung Reaktion des Coenzyms Beschleunigung durch Steigende Temperatur 9 10 || 12 13 14 Regeneration des Coenzyms 38 pH-Wert - auch Cosubstrate genannt, da sie sich wie Substrate verändern - für zweite chemische Reaktion Coenzyme müssen regeneriert werden - – Bsp: Adenostriphosphat (ATP) –> dient als Energieüberträger -> Nicotinamid-Adenin-Dinucleotid (NAD*)-> zuständig für Übertragung von Protonen und Elektronen P2 S = Substrat; E = Enzym; Coe = Coenzym; P = Produkt halbmaximale Geschwindigkeit bei Halbsättigung V max 2 Coe Coe Maximalgeschwindigkeit Vmax - Wenn Sättigungskonzentration erreicht wurde, bestimmt Wechselzahl die Geschwindigkeit der Km Wert Reaktion (Wechselzahl gibt an, wie viele Substrate ein Enzym pro Sekunde umsetzt und ist von Enzym zu Enzym verschieden) Substratkonzentration (S) Seite 2 4. Reaktionsgeschwindigkeit und Enzymhemmung - reversibel = umkehrbar & irreversibel = unumkehrbar 4.1 kompetive Hemmung - Inhibitor ähnelt dem natürliche Substrat und konkurriert mit diesem um die Besetzung des aktiven Zentrums - gebundene Inhibitor werden nicht umgesetzt und lösen sich wieder aus dem aktiven Zentrum - Inhibitor verringert Geschwindigkeit der Enzymreaktion - Je höher Substratkonzentration, umso höher Wahrscheinlichkeit, dass Substrate an das Zentrum binden - Bei hoher Substratkonzentration wird trotz Inhibitor maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht. 4.2 nichtkompetive (allosterische) Hemmung - keine Ähnlichkeit zwischen Inhibitor und Substrat - Inhibitor bindet nicht an aktives Zentrum sondern an andere Stelle des Enzyms - verursacht Änderung der Raumstruktur - aktive Zentrum verändert sich so, dass es kein Substrat mehr binden kann - wenn sich Inhibitor ablöst, bindet er sofort an anderen Enzym Molekül - Zahl der Aktivität Enzyme verringert sich, wodurch maximale Reaktionsgeschwindigkeit einer ungehemmten Reaktion nicht erreicht werden kann - hemmende Wirkung kann nicht durch erhöhte Substratkonzentration aufgehoben werden, denn Inhibitor und Substrat konkurrieren bei dieser Form nicht um das aktive Zentrum Inhibitor Enzum Inhibitor 5. Enzymregulation Enzum 누 Substrat + Inhibitor Enzum Substrat ܝܛ Enzum Inhibitor 4.3 irreversible Hemmung - - wenn kompetive und nichtkompetive Inhibitoren dauerhaft an Enzym binden Reaktionsgeschwindigkeit (v) Reaktionsgeschwindigkeit (v) ungehemmte Reaktion kompetiv gehemmte Reaktion Substratkonzentration (S) ungehemmte Reaktion -nichtkompetiv gehemmte Reaktion Substratkonzentration (S) - Bsp.: Penecilin -> irreversible Bindung mit Aminosäurenrest das Enzyms Transpeptidase, Dadurch wird Enzym was für Neusynthese der bakteriellen Zellwand notwendig ist inaktiv -> Bakterien können nach Teilung keine neuen Zellwände mehr anbauten + sterben ab - Schwermetall-Ionen (Bsp.: Cyanid-, Queckssilber-, Bleiionen) binden irreversible, aber außerhalb des aktiven Zentrums + verändern Raumstrucktur und wirken als Enzymgift 5.1 Das allosterische Enzym - besitzt zusätzlich zum aktiven Zentrum ein regulatives Zentrum - das regulative Zentrum kann an Effektoren binden und dadurch die Enzymaktivität beeinflussen - Effektoren können hemmen oder aktivieren →> ermöglicht eine Regulation des Stoffwechsels -> - befindet sich oft an Schlüsselposition von Reaktionsketten des Stoffwechsels - Regulation der Schlüsselenzyme beeinflusst Geschwindigkeit der gesamten Stoffwechselkette Seite 3 Substrat 30 Enzum positiver Effektor regulatorisches Zentrum Substrat →> positiver Effektor: verändert räumliche Gestalt des Enzyms, damit Substrat besser ans aktive Zentrum binden kann -> Folge: Steigerung der Enzymaktivität K aktives Zentrum Enzum negativer Effektor regulatorisches Zentrum Substrat S Enzum -> negativer Effektor: verändert räumliche Gestalt des Enzyms, damit Substrat nicht mehr so gut ans aktive Zentrum binden kann -> Folge: Fallen der Enzymaktivität 5.2 Die Subsrtatinduktion - Regulation der allosterische Enzyme durch Substratkonzentration - Höhere Substratkonzentretion = positiver Effektor -> Beschleunigung ihrer eigenen Umsetzung 5.3 Endprodukthemmung (negative Rückkopplung) - Regulation der allosterischen Enzyme durch Endprodukt eine Stoffwechselkette - Höhere Konzentration der Produkte = negativer Effekor -> Verringerung der Geschwindigkeit - Verhinderung einer Überproduktion von Stoffen Seite 4

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- Biokatalysatoren
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Vielen Dank, wirklich hilfreich für mich, da wir gerade genau das Thema in der Schule haben 😁

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eine bestimmte Reaktion des Substrat katalysieren Seite 1 3. Beeinflussung von Enzymaktivität - Änderung von Temperatur oder pH-Wert hat Auswirkung auf Raumstruktur und Aktivität 3.1 Temperaturabhängigkeit - steigende Temperaturen führen zu Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit - RGT-Regel: Temperatur Erhöhung von 10 Grad führt zu Verdopplung der Reaktionsgeschwindigkeit - Zusammenhang von Enzym und Temperatur wird durch Optimumkurve verdeutlicht - Temperaturoptimum: Zeitpunkt an dem die höchste Aktivität des Enzyms erreicht wird - Wenn Temperaturoptimum überschnitten wird, verringert sich Enzymaktivität wieder 3.2 pH-Abhängigkeit - Zusammenhang von Enzym und pH-Abhängigkeit wird durch Optimumkurve verdeutlicht - jedes Enzym besitzt charakteristisches pH-Wert- Optimum - Zu große Abweichung von pH-Wert führt zur Verringerung von Enzymaktivität, da die dreidimensionale Struktur verändert und substrate „schlechter" ins aktive Zentrum passen 3.3 Cofaktoren - viele Enzyme brauchen noch weitere Bestandteile (Cofaktoren) um Substrate umzusetzen - zwei Klassen von Cofaktoren: 1. anorganische Metall-Ionen - stabilisieren Raumstruktur der Enzyme - helfen das Substrat zu binden - Bsp.: Eisen-, Kupfer- und Mangan-Ionen 2. Coenzyme (komplexe, organische Moleküle) - können dauerhaft an aktives Zentrum gebunden sein oder vorübergehend zusammen mit Substrat anlagern - geben im Verlauf der Reaktion Protonen, Elektronen oder chemische Gruppen an das Substrat ab oder nehmen sie vom Substrat auf 3.4 Michaelis-Menten-Diagramm - stellt Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von Substratkonzentration dar - Substratkonzentration bei Enzymaktivität (Relative Einheit) Reaktionsgeschwindigkeit (v) (umgesetzfe Substratmoleküle pro Sekunde) Maximalgeschwindigkeit = Sättigungskonzentration - KM-Wert = Substratkonzentration bei halbmaximaler Geschwindigkeit Reaktionsgeschwindigkeit Verlangsamung durch Denaturierung S₁ Pepsin T 2 3 4 E2 Temperatur- optimum Coe Coe Amylase 5 6 7 8 → Temperatur Trypsin Inaktivierung Reaktion des Coenzyms Beschleunigung durch Steigende Temperatur 9 10 || 12 13 14 Regeneration des Coenzyms 38 pH-Wert - auch Cosubstrate genannt, da sie sich wie Substrate verändern - für zweite chemische Reaktion Coenzyme müssen regeneriert werden - – Bsp: Adenostriphosphat (ATP) –> dient als Energieüberträger -> Nicotinamid-Adenin-Dinucleotid (NAD*)-> zuständig für Übertragung von Protonen und Elektronen P2 S = Substrat; E = Enzym; Coe = Coenzym; P = Produkt halbmaximale Geschwindigkeit bei Halbsättigung V max 2 Coe Coe Maximalgeschwindigkeit Vmax - Wenn Sättigungskonzentration erreicht wurde, bestimmt Wechselzahl die Geschwindigkeit der Km Wert Reaktion (Wechselzahl gibt an, wie viele Substrate ein Enzym pro Sekunde umsetzt und ist von Enzym zu Enzym verschieden) Substratkonzentration (S) Seite 2 4. Reaktionsgeschwindigkeit und Enzymhemmung - reversibel = umkehrbar & irreversibel = unumkehrbar 4.1 kompetive Hemmung - Inhibitor ähnelt dem natürliche Substrat und konkurriert mit diesem um die Besetzung des aktiven Zentrums - gebundene Inhibitor werden nicht umgesetzt und lösen sich wieder aus dem aktiven Zentrum - Inhibitor verringert Geschwindigkeit der Enzymreaktion - Je höher Substratkonzentration, umso höher Wahrscheinlichkeit, dass Substrate an das Zentrum binden - Bei hoher Substratkonzentration wird trotz Inhibitor maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht. 4.2 nichtkompetive (allosterische) Hemmung - keine Ähnlichkeit zwischen Inhibitor und Substrat - Inhibitor bindet nicht an aktives Zentrum sondern an andere Stelle des Enzyms - verursacht Änderung der Raumstruktur - aktive Zentrum verändert sich so, dass es kein Substrat mehr binden kann - wenn sich Inhibitor ablöst, bindet er sofort an anderen Enzym Molekül - Zahl der Aktivität Enzyme verringert sich, wodurch maximale Reaktionsgeschwindigkeit einer ungehemmten Reaktion nicht erreicht werden kann - hemmende Wirkung kann nicht durch erhöhte Substratkonzentration aufgehoben werden, denn Inhibitor und Substrat konkurrieren bei dieser Form nicht um das aktive Zentrum Inhibitor Enzum Inhibitor 5. Enzymregulation Enzum 누 Substrat + Inhibitor Enzum Substrat ܝܛ Enzum Inhibitor 4.3 irreversible Hemmung - - wenn kompetive und nichtkompetive Inhibitoren dauerhaft an Enzym binden Reaktionsgeschwindigkeit (v) Reaktionsgeschwindigkeit (v) ungehemmte Reaktion kompetiv gehemmte Reaktion Substratkonzentration (S) ungehemmte Reaktion -nichtkompetiv gehemmte Reaktion Substratkonzentration (S) - Bsp.: Penecilin -> irreversible Bindung mit Aminosäurenrest das Enzyms Transpeptidase, Dadurch wird Enzym was für Neusynthese der bakteriellen Zellwand notwendig ist inaktiv -> Bakterien können nach Teilung keine neuen Zellwände mehr anbauten + sterben ab - Schwermetall-Ionen (Bsp.: Cyanid-, Queckssilber-, Bleiionen) binden irreversible, aber außerhalb des aktiven Zentrums + verändern Raumstrucktur und wirken als Enzymgift 5.1 Das allosterische Enzym - besitzt zusätzlich zum aktiven Zentrum ein regulatives Zentrum - das regulative Zentrum kann an Effektoren binden und dadurch die Enzymaktivität beeinflussen - Effektoren können hemmen oder aktivieren →> ermöglicht eine Regulation des Stoffwechsels -> - befindet sich oft an Schlüsselposition von Reaktionsketten des Stoffwechsels - Regulation der Schlüsselenzyme beeinflusst Geschwindigkeit der gesamten Stoffwechselkette Seite 3 Substrat 30 Enzum positiver Effektor regulatorisches Zentrum Substrat →> positiver Effektor: verändert räumliche Gestalt des Enzyms, damit Substrat besser ans aktive Zentrum binden kann -> Folge: Steigerung der Enzymaktivität K aktives Zentrum Enzum negativer Effektor regulatorisches Zentrum Substrat S Enzum -> negativer Effektor: verändert räumliche Gestalt des Enzyms, damit Substrat nicht mehr so gut ans aktive Zentrum binden kann -> Folge: Fallen der Enzymaktivität 5.2 Die Subsrtatinduktion - Regulation der allosterische Enzyme durch Substratkonzentration - Höhere Substratkonzentretion = positiver Effektor -> Beschleunigung ihrer eigenen Umsetzung 5.3 Endprodukthemmung (negative Rückkopplung) - Regulation der allosterischen Enzyme durch Endprodukt eine Stoffwechselkette - Höhere Konzentration der Produkte = negativer Effekor -> Verringerung der Geschwindigkeit - Verhinderung einer Überproduktion von Stoffen Seite 4