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Was sind Enzyme ?
- Proteine (Ausnahme: Rybozyme aus RNA)
(Bio-) Katalysatoren
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Funktion Beeinflussung der Enzymaktivität Hemmung der Enzymaktivität Regulation der Enzymaktivität

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ENZYMATIK Was sind Enzyme ? - Proteine (Ausnahme: Rybozyme aus RNA) (Bio-) Katalysatoren Proteine sind meist die Biomoleküle, die in den Zellen Funktionen übernehmen. (z. B. Transport- + Struktur proteine, carrier + Kanäle, Informationsträger, Enzyme,...) Ablauf der enzymatischen Reaktion ·Schlüssel-Schloss-Prinzip: Substratmolekül (Schlüssel) verbindet sich mit dem Enzym (Schloss) und bildet einen Enzym-substrat-Komplex das Substrat bindet an einen bestimenten Abschnitt des Enzyms, dem aktiven Zentrum. Das Substrat muss eine zum Enzym passende Form haben, Enzyme sind also substratspezifisch. Das aktive zentrum lässt nur bestimmte chemische Reaktionen zu, Enzyme sind also wirkungsspezifisch - der Enzym-substrat - Komplex zerfällt, Produkt und Entym werden freigesetzt. -Schlüssel-Schloss-Prinzip vs. Induced-fit (dynamische Erkennung) Beeinflussung der Enzymaktivität Temperatur: - die RGT-Regel besagt, dass eine Erhöhung der Temperatur um 10°C die Reaktionsgeschwindigkeit verdoppelt bis verdreifacht → mit steigender Temperatur wächst die Teilchenbewegung (Brown'sche Bewegung) → Enzymaktivität steigt - ab einer bestimmten Temperatur (ca. 40°C) führt eine weitere Erhöhung zur Denaturierung des Entyms → ursprüngliche Tertiärstruktur geht verloren und das Substrat passt nicht mehr zum Bindungszentrum (Schlüssel-Schloss - Prinzip) pH-Wert: HAL Energiegehalt der Edukte - die wechselwirkungen der seitenketten der Aminosäuren eines Proteins ändern sich in Abhängigkeit vom pH-Wert → Änderung der Tertiärstruktur → Substrat passt nicht mehr zum Bindungszentrum (Schlüssel-Schloss - Prinzip) - die meisten Enzyme haben ihr pH-Optimum bei einem pH-wert von 7 Substrat konzentration: relativer Funktion -Beschleunigung chemischer Reaktionen innerhalb eines organismus veränder aber nicht ob sie exergonisch o. endergonisch abläuft Lo durch...

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Herabsetzen der Aktivierungsenergie ermöglichen somit Reaktionen, die sonst nicht oder nur äußerst langsam ablaufen würden. to genen unverändert aus der Reaktion hervor →→sie können nicht verbraucht werden und daher immer weiter biokatalytisch ablaufen Energiegehalt -je höher die substrat konzentration (bei Konstanter Enzymkonzentration) desto höher die Geschwindigkeit des substratumsatzes da wahrscheinlichkeit für einen erfolgreichen Entym- Substrat - Kontakt steigt - mit steigender substrat konzentration nimmt die Zahl der gebundenen Enzym-Moleküle zu, bis schließlich alle Enzyme belegt sind eine weitere Erhöhung der Substrat konzentration bewirkt keine steigerung der Geschwindigkeit →Reaktionsgeschwindigkeit ist abhängig von substratkonzentration Energiegehalt der Produkte Substrate aktives Zentrum Eneyo Subelrate to wenn das Enzym erst nach Bindung des Substrates die dazu komplementäre Form einnimmt Eney Enzymaktivität Enzymstabilität zunahme der Bewegung Enzymaktivität pH-Bereich reversibler Inaktivierung Ⓒ 5 6 pH-Bereich vollständiger Enzymaktivität Enzym-Substrat- Komplex (2) Enzymaktivitat 7 Reaktionsgeschwindigkeit v Enzym-Substrat- Komplex Reaktionsverlauf Aktivierungsenergie ohne Enzym pH-Bereich zunehmender irreversibler Inaktivierung 9 Aktivierungsenergie mit Enzym Freigesetzte Reaktionsenergie 10 Reaktions- geschwindigkeit Produkte pH-Wert Substratkonzentration S Produkt Temperatur Hemmung der Enzymaktivität •Inhibitoren hemmen Aktivität •Aktivatoren- erhöhen Aktivität Kompetitive Hemmung: Hemmstoff ähnelt in seiner chemischen Struktur dem substrat und konkurriert mit diesem um die Besetzung des aktiven Zentrums - ein gebundener Hemmstoff wird nicht umgesetzt und löst sich wieder aus dem aktiven Zentrum ter verringert dadurch die Geschwindigkeit der Enzymreaktion - eine Erhöhung der substratkonzentration führt zur verdrängung des Hemmstoffs → bei hoher Substrat konzentration wird daher die maximale Reaktionsgeschwindigkeit trotz Hemmstoff erreicht Nichtkompetitive Hemmung: reversibel (kompetitive u. nicht kompetitive Hemmung) • irrevesibel durch Deformierung (Schwermetalle, Denaturierung) Hemmstoff lagert sich außerhalb des aktiven zentrums an (am allosterischen Zentrum), wodurch die dreidimensionale struktur des Enzyms verändert wird - Formueränderung des aktiven zentrums führt dazu, dass substrat - Moleküle nicht mehr binden können. - auch wenn sich der Hemmstoff ablöst, bindet er sofort an anderem Enzym →zanı der aktiven. Zentren wird verringert → maximale Reaktionsgeschwindigkeit einer ungehemmten Reaktion kann nicht mehr erreicht werden. - Erhöhung der Substratkonzentration kann Hemmwirkung nicht beeinflussen, da Hemmstoff und Substrat nicht um das aktive Zentrum konkurrieren binden kompetitive oder nichtkompetitive Hemmstoffe dauerhaft an Enzymen, so liegt eine irrevesible Hemmung vor (z. B. Schwermetall-lonen, bestimmte Antibiotika) Regulation der Entymaktivität Inhibitoren nemmen Aktivität → Endprodukt hemmung, allosterische Regulation •Aktivatoren erhöhen Aktivität → allosterische Regulation •Effektor -kann beschleunigen und hemmen End produkthemmung / Feedback Hemmung: selbst - bei Multientymkomplexen: Enzym 1 bindet substrat und leitet es weiter in der Reine..... Lo wenn genug vom Endprodukt umgewandelt / produziert wurde, wird das Endprodukt zum Inhibitor des 1. Enzyms und stoppt somit die eigene Produktion, da keine weiteren zwischen substrate umgesetz werden können → negative Rückkopplung" - wenn die Menge an Endprodukten wieder sinkt, bindet das Endprodukt nicht mehr am 1. Entymn als Inhibitor → Stoffwechselweg wird wieder hergestellt. allosterische Regulation: - Kann inhibitor oder Aktivator sein • Bindung des Aktivatormoleküls an allosterisches Zentrum kann Konformationsänderung der Raumstruktur des Enzyms verursachen Lo Affinität des aktiven Zentrum für Substrat ändert sich 4 Reaktionsgeschwindigkeit ändert sich Lo stabilisiert die aktive Form eines Enzyms → oder genau andersrum als hemmende wirkung (inhibitor) Enzym Enzyme 1 Active site Substrate Enzym 2 M- V ungehemmte Reaktion Stoffwechselweg Altered active site Allosteric Inhibition ungehemmte Reaktion Multienzymkomplex Enzym 3 Allosteric site Inhibitor kompetitiv gehemmte Reaktion Enzym 4 allosterisch gehemmte Reaktion Allosterisches Zentrum Inhibitor Enzym Allosteric Activation Altered active site + Substrate Active site Ht Endprodukt AS Activator [S] Enzym 2 Enzyme 2

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Cool, mit dem Lernzettel konnte ich mich richtig gut auf meine Klassenarbeit vorbereiten. Danke 👍👍

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