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Aminosäuren und Peptide: Grundlagen und Mechanismen

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L

luisa

8.12.2025

Chemie

Aminsäuren, Peptide

1.593

8. Dez. 2025

9 Seiten

Aminosäuren und Peptide: Grundlagen und Mechanismen

L

luisa

@luisa_hnut

Aminosäuren sind die Bausteine des Lebens - sie bilden Proteine,... Mehr anzeigen

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links stent D-Säure
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Grundaufbau von Aminosäuren

Stell dir Aminosäuren wie kleine Bausteine mit drei wichtigen Teilen vor: einer Aminogruppe NH2-NH₂, einer Carboxylgruppe COOH-COOH und einem variablen Rest (R). Der Rest macht jede Aminosäure einzigartig - er entscheidet über Name, Eigenschaften und Funktion.

Die meisten Aminosäuren haben ein chirales Zentrum - das bedeutet, sie können in zwei Spiegelbildformen existieren. Man unterscheidet L-Aminosäuren (Aminogruppe steht links) und D-Aminosäuren (steht rechts), wobei nur L-Formen in lebenden Organismen vorkommen.

Aminosäuren sind Ampholyte - sie können sowohl als Säure als auch als Base reagieren. Am isoelektrischen Punkt (IEP) liegen sie als Zwitterion vor, haben also gleichzeitig eine positive und negative Ladung. Hier sind sie am schlechtesten löslich, weil sich die Ionen stark anziehen.

Merktipp: Der Rest (R) ist wie der "Charakter" einer Aminosäure - er bestimmt alles: Struktur, Löslichkeit, ob sauer oder basisch!

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Spiegelbildisomerie und Eigenschaften

Warum gibt es außer bei Glycin immer zwei verschiedene Formen einer Aminosäure? Das liegt an der Tetraeder-Struktur des Kohlenstoffs. Sind vier verschiedene Gruppen daran gebunden, entstehen zwei Möglichkeiten der räumlichen Anordnung - wie Bild und Spiegelbild. Nur Glycin ist anders, weil dort zwei Wasserstoff-Atome am zentralen Kohlenstoff hängen.

Diese Spiegelbildisomere haben identische Molekülformeln, aber unterschiedliche räumliche Strukturen. Du kannst sie mit polarisiertem Licht nachweisen - D- und L-Formen drehen das Licht in verschiedene Richtungen.

Der Rest bestimmt die Aminosäure-Eigenschaften komplett. Er kann unpolar oder polar sein, weitere funktionelle Gruppen enthalten oder den pH-Wert beeinflussen. Dadurch entstehen 20 verschiedene Standard-Aminosäuren mit völlig unterschiedlichen Charakteren.

Praxis-Tipp: Um D- und L-Form zu unterscheiden, suchst du das chirale C-Atom, das am weitesten von der höchsten Oxidationszahl entfernt ist!

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pH-Verhalten von Aminosäuren

Aminosäuren verhalten sich je nach pH-Umgebung unterschiedlich - das macht sie so vielseitig. In saurer Lösung nehmen sie Protonen auf und werden zu Kationen. In basischer Lösung geben sie Protonen ab und werden zu Anionen.

Die Reaktionsgleichungen zeigen dir das praktisch: Eine reine Carbonsäure wie Propansäure reagiert nur sauer, ein reines Amin wie Aminopropan nur basisch. Eine Aminosäure kann beides - je nachdem, was die Umgebung braucht.

Am isoelektrischen Punkt ist die Konzentration des Zwitterions am höchsten. Hier liegt die Aminosäure hauptsächlich in ihrer neutralen Form vor, obwohl sie gleichzeitig positive und negative Ladungen trägt.

Experiment-Tipp: Du kannst verschiedene Aminosäuren in Wasser lösen und mit pH-Papier testen - jede hat ihren eigenen IEP!

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Peptidbildung - Wie Aminosäuren sich verbinden

Aus zwei Aminosäuren wird ein Dipeptid - und dabei entsteht Wasser. Diese Reaktion heißt Kondensation und funktioniert über eine Peptidbindung CONH-CO-NH-. Je nach Anzahl der verknüpften Aminosäuren spricht man von Oligopeptiden, Polypeptiden oder Proteinen.

Der Mechanismus läuft über mehrere Schritte: Zuerst wird die Carbonylgruppe protoniert CarbeniumIonCarbenium-Ion, dann greift die Aminogruppe nucleophil an AmmoniumIonAmmonium-Ion, es folgt eine Protonenwanderung OxoniumIonOxonium-Ion, und schließlich spaltet sich Wasser ab.

Ein Katalysator beschleunigt die Reaktion, ohne selbst verbraucht zu werden. Er senkt die Aktivierungsenergie und wird am Ende zurückgebildet. Das entstehende Dipeptid hat eine stabile Carbonsäureamid-Bindung.

Wichtig: Die Peptidbindung ist extrem stabil - deshalb halten Proteine auch bei normalen Bedingungen zusammen!

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Mechanismus der Peptidbildung im Detail

Der fünfstufige Mechanismus zeigt dir genau, wie aus zwei Aminosäuren ein Dipeptid entsteht. Versteh jeden Schritt, dann wird Biochemie plötzlich logisch!

Schritt 1: Das Sauerstoff-Atom der Carbonylgruppe wird protoniert → Carbenium-Ion entsteht. Schritt 2: Die Aminogruppe der zweiten Aminosäure greift mit ihrem freien Elektronenpaar nucleophil an → Ammonium-Ion. Schritt 3: Intramolekulare Protonenwanderung → Oxonium-Ion bildet sich.

Schritt 4: In der Kondensationsreaktion spaltet sich Wasser ab → neues Carbenium-Ion. Schritt 5: Der Katalysator wird regeneriert, ein Proton wird abgespalten → fertiges Dipeptid mit Peptidbindung entsteht.

Lern-Trick: Merkwort für die Ionen-Reihenfolge: "Carla Am Ox Car" (Carbenium → Ammonium → Oxonium → Carbenium)

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Proteinstrukturen - Von der Kette zum 3D-Molekül

Proteine haben vier Strukturebenen, die aufeinander aufbauen. Die Primärstruktur ist einfach die Reihenfolge der Aminosäuren - wie Perlen auf einer Schnur. Diese Sequenz bestimmt alles Weitere.

Die Sekundärstruktur entsteht durch Wasserstoffbrücken zwischen den Peptidgruppen. Die zwei wichtigsten Formen sind die α-Helix (schraubenartige Windung) und das β-Faltblatt (parallele oder antiparallele Peptidstränge). Die Reste ragen dabei aus der Struktur heraus.

Bei der Tertiärstruktur faltet sich das ganze Protein dreidimensional. Seitenketten bilden Wechselwirkungen aus: Wasserstoffbrücken, van-der-Waals-Kräfte und Disulfidbrücken. Globuläre Proteine sind gut wasserlöslich, weil hydrophile Seitenketten nach außen zeigen.

Visualisier-Tipp: Stell dir vor: Primär = Perlenkette, Sekundär = Spirale/Zickzack, Tertiär = 3D-Knäuel!

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Tertiär- und Quartärstruktur

Faserproteine sind schlecht wasserlöslich, weil sie H-Brücken innerhalb des Moleküls bilden statt mit Wasser. Sie können sich trotzdem mit H₂O-Molekülen verbinden - deshalb quellen Haare beim Waschen auf.

Die Tertiärstruktur wird durch vier Arten von Wechselwirkungen stabilisiert: Disulfidbrücken zwischen Cystein-Resten, Ionenbindungen zwischen geladenen Gruppen, van-der-Waals-Kräfte zwischen unpolaren Resten und Wasserstoffbrücken zwischen polaren Resten.

Bei der Quartärstruktur lagern sich mehrere Polypeptidketten zusammen. Auch hier sorgen Wasserstoffbrücken, van-der-Waals-Wechselwirkungen und Disulfidbrücken für Stabilität. Viele wichtige Proteine wie Hämoglobin haben eine Quartärstruktur.

Merkregel: Je höher die Strukturebene, desto komplexer wird das Protein - aber auch funktionsfähiger!

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Wechselwirkungen und Proteinempfindlichkeit

Die vier Hauptwechselwirkungen in Proteinen haben unterschiedliche Stärken. Disulfidbrücken sind am stärksten (echte Elektronenpaarbindungen), gefolgt von Ionenbindungen, Wasserstoffbrücken und van-der-Waals-Kräften.

Wolle ist empfindlich gegen alkalische Lösungen aus mehreren Gründen: Seife zerstört die Fettschicht, Schuppen gehen auf und verhaken sich. Wasser dringt ein und lässt die Fasern aufquellen. Bei sehr hohem pH werden sogar Peptidbindungen zerstört.

Schutz für Wolle: Die Schuppenschicht wird in saurer Lösung chloriert, wodurch Disulfidbrücken zerstört werden. Eine Polyamid-Beschichtung schützt zusätzlich. Am besten wäschst du Wolle von Hand mit pH-neutralem Waschmittel bei niedrigen Temperaturen.

Alltags-Tipp: Wolle ist wie ein empfindliches Protein-Netzwerk - behandle sie sanft, dann hält sie ewig!

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Keratin - Haare glätten und locken

Haarkeratin zeigt perfekt, wie Proteinstrukturen reversibel verändert werden können. Die α-Helices sind durch intramolekulare H-Brücken stabilisiert - beim Haarewaschen lösen sich diese Brücken durch Feuchtigkeit auf.

Die Helices gleiten aneinander vorbei und das Keratin geht in die β-Faltblattstruktur über. Jetzt kannst du das Haar verformen! Beim Trocknen bilden sich neue H-Brücken aus, die die Verformung bis zur nächsten Haarwäsche stabilisieren.

Dauerwellen funktionieren anders: Hier werden durch Redoxreaktionen die Disulfidbrücken des Haarkeratins aufgebrochen und neu geknüpft. Das ist permanenter als das temporäre Lösen von Wasserstoffbrücken beim normalen Styling.

Beauty-Chemie: Feuchtigkeit löst H-Brücken (temporär), Dauerwellen-Chemie verändert Disulfidbrücken (permanent)!



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Die App ist sehr leicht und gut gestaltet. Habe bis jetzt alles gefunden, nachdem ich gesucht habe und aus den Präsentationen echt viel lernen können! Die App werde ich auf jeden Fall für eine Klassenarbeit verwenden! Und als eigene Inspiration hilft sie natürlich auch sehr.

Stefan S

iOS user

Diese App ist wirklich echt super. Es gibt so viele Lernzettel und Hilfen, […]. Mein Problemfach ist zum Beispiel Französisch und die App hat mega viel Auswahl für Hilfe. Dank dieser App habe ich mich in Französisch verbessert. Ich würde diese jedem weiterempfehlen.

Samantha Klich

Android user

Wow ich bin wirklich komplett baff. Habe die App nur mal so ausprobiert, weil ich es schon oft in der Werbung gesehen habe und war absolut geschockt. Diese App ist DIE HILFE, die man sich für die Schule wünscht und vor allem werden so viele Sachen angeboten, wie z.B. Ausarbeitungen und Merkblätter, welche mir persönlich SEHR weitergeholfen haben.

Anna

iOS user

Ich finde Knowunity so grandios. Ich lerne wirklich für alles damit. Es gibt so viele verschiedene Lernzettel, die sehr gut erklärt sind!

Jana V

iOS user

Ich liebe diese App sie hilft mir vor jeder Arbeit kann Aufgaben kontrollieren sowie lösen und ist wirklich vielfältig verwendbar. Man kann mit diesem Fuchs auch normal reden so wie Probleme im echten Leben besprechen und er hilft einem. Wirklich sehr gut diese App kann ich nur weiter empfehlen, gerade für Menschen die etwas länger brauchen etwas zu verstehen!

Lena M

Android user

Ich finde Knowunity ist eine super App. Für die Schule ist sie ideal , wegen den Lernzetteln, Quizen und dem AI. Das gute an AI ist , dass er nicht direkt nur die Lösung ausspuckt sondern einen Weg zeigt wie man darauf kommt. Manchmal gibt er einem auch nur einen Tipp damit man selbst darauf kommt . Mir hilft Knowunity persönlich sehr viel und ich kann sie nur weiterempfehlen ☺️

Timo S

iOS user

Die App ist einfach super! Ich muss nur in die Suchleiste mein Thema eintragen und ich checke es sehr schnell. Ich muss nicht mehr 10 YouTube Videos gucken, um etwas zu verstehen und somit spare ich mir meine Zeit. Einfach zu empfehlen!!

Sudenaz Ocak

Android user

Diese App hat mich echt verbessert! In der Schule war ich richtig schlecht in Mathe und dank der App kann ich besser Mathe! Ich bin so dankbar, dass ihr die App gemacht habt.

Greenlight Bonnie

Android user

Ich benutze Knowunity schon sehr lange und meine Noten haben sich verbessert die App hilft mir bei Mathe,Englisch u.s.w. Ich bekomme Hilfe wenn ich sie brauche und bekomme sogar Glückwünsche für meine Arbeit Deswegen von mir 5 Sterne🫶🏼

Julia S

Android user

Also die App hat mir echt in super vielen Fächern geholfen! Ich hatte in der Mathe Arbeit davor eine 3+ und habe nur durch den School GPT und die Lernzettek auf der App eine 1-3 in Mathe geschafft…Ich bin Mega glücklich darüber also ja wircklich eine super App zum lernen und es spart sehr viel Heit dass man mehr Freizeit hat!

Marcus B

iOS user

Mit dieser App hab ich bessere Noten bekommen. Bessere Lernzettel gekriegt. Ich habe die App benutzt, als ich die Fächer nicht ganz verstanden habe,diese App ist ein würcklich GameChanger für die Schule, Hausaufgaben

Sarah L

Android user

Hatte noch nie so viel Spaß beim Lernen und der School Bot macht super Aufschriebe die man Herunterladen kann total Übersichtlich und Lehreich. Bin begeistert.

Hans T

iOS user

Die App ist sehr leicht und gut gestaltet. Habe bis jetzt alles gefunden, nachdem ich gesucht habe und aus den Präsentationen echt viel lernen können! Die App werde ich auf jeden Fall für eine Klassenarbeit verwenden! Und als eigene Inspiration hilft sie natürlich auch sehr.

Stefan S

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Diese App ist wirklich echt super. Es gibt so viele Lernzettel und Hilfen, […]. Mein Problemfach ist zum Beispiel Französisch und die App hat mega viel Auswahl für Hilfe. Dank dieser App habe ich mich in Französisch verbessert. Ich würde diese jedem weiterempfehlen.

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Wow ich bin wirklich komplett baff. Habe die App nur mal so ausprobiert, weil ich es schon oft in der Werbung gesehen habe und war absolut geschockt. Diese App ist DIE HILFE, die man sich für die Schule wünscht und vor allem werden so viele Sachen angeboten, wie z.B. Ausarbeitungen und Merkblätter, welche mir persönlich SEHR weitergeholfen haben.

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Ich finde Knowunity so grandios. Ich lerne wirklich für alles damit. Es gibt so viele verschiedene Lernzettel, die sehr gut erklärt sind!

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Ich liebe diese App sie hilft mir vor jeder Arbeit kann Aufgaben kontrollieren sowie lösen und ist wirklich vielfältig verwendbar. Man kann mit diesem Fuchs auch normal reden so wie Probleme im echten Leben besprechen und er hilft einem. Wirklich sehr gut diese App kann ich nur weiter empfehlen, gerade für Menschen die etwas länger brauchen etwas zu verstehen!

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Ich finde Knowunity ist eine super App. Für die Schule ist sie ideal , wegen den Lernzetteln, Quizen und dem AI. Das gute an AI ist , dass er nicht direkt nur die Lösung ausspuckt sondern einen Weg zeigt wie man darauf kommt. Manchmal gibt er einem auch nur einen Tipp damit man selbst darauf kommt . Mir hilft Knowunity persönlich sehr viel und ich kann sie nur weiterempfehlen ☺️

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Die App ist einfach super! Ich muss nur in die Suchleiste mein Thema eintragen und ich checke es sehr schnell. Ich muss nicht mehr 10 YouTube Videos gucken, um etwas zu verstehen und somit spare ich mir meine Zeit. Einfach zu empfehlen!!

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Diese App hat mich echt verbessert! In der Schule war ich richtig schlecht in Mathe und dank der App kann ich besser Mathe! Ich bin so dankbar, dass ihr die App gemacht habt.

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Also die App hat mir echt in super vielen Fächern geholfen! Ich hatte in der Mathe Arbeit davor eine 3+ und habe nur durch den School GPT und die Lernzettek auf der App eine 1-3 in Mathe geschafft…Ich bin Mega glücklich darüber also ja wircklich eine super App zum lernen und es spart sehr viel Heit dass man mehr Freizeit hat!

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Mit dieser App hab ich bessere Noten bekommen. Bessere Lernzettel gekriegt. Ich habe die App benutzt, als ich die Fächer nicht ganz verstanden habe,diese App ist ein würcklich GameChanger für die Schule, Hausaufgaben

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Hatte noch nie so viel Spaß beim Lernen und der School Bot macht super Aufschriebe die man Herunterladen kann total Übersichtlich und Lehreich. Bin begeistert.

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luisa

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Aminosäuren sind die Bausteine des Lebens - sie bilden Proteine, die praktisch alles in deinem Körper steuern. Du lernst hier, wie diese kleinen Moleküle aufgebaut sind, warum sie so vielseitig sind und wie sie sich zu komplexen Proteinen zusammenfügen.

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Grundaufbau von Aminosäuren

Stell dir Aminosäuren wie kleine Bausteine mit drei wichtigen Teilen vor: einer Aminogruppe NH2-NH₂, einer Carboxylgruppe COOH-COOH und einem variablen Rest (R). Der Rest macht jede Aminosäure einzigartig - er entscheidet über Name, Eigenschaften und Funktion.

Die meisten Aminosäuren haben ein chirales Zentrum - das bedeutet, sie können in zwei Spiegelbildformen existieren. Man unterscheidet L-Aminosäuren (Aminogruppe steht links) und D-Aminosäuren (steht rechts), wobei nur L-Formen in lebenden Organismen vorkommen.

Aminosäuren sind Ampholyte - sie können sowohl als Säure als auch als Base reagieren. Am isoelektrischen Punkt (IEP) liegen sie als Zwitterion vor, haben also gleichzeitig eine positive und negative Ladung. Hier sind sie am schlechtesten löslich, weil sich die Ionen stark anziehen.

Merktipp: Der Rest (R) ist wie der "Charakter" einer Aminosäure - er bestimmt alles: Struktur, Löslichkeit, ob sauer oder basisch!

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Spiegelbildisomerie und Eigenschaften

Warum gibt es außer bei Glycin immer zwei verschiedene Formen einer Aminosäure? Das liegt an der Tetraeder-Struktur des Kohlenstoffs. Sind vier verschiedene Gruppen daran gebunden, entstehen zwei Möglichkeiten der räumlichen Anordnung - wie Bild und Spiegelbild. Nur Glycin ist anders, weil dort zwei Wasserstoff-Atome am zentralen Kohlenstoff hängen.

Diese Spiegelbildisomere haben identische Molekülformeln, aber unterschiedliche räumliche Strukturen. Du kannst sie mit polarisiertem Licht nachweisen - D- und L-Formen drehen das Licht in verschiedene Richtungen.

Der Rest bestimmt die Aminosäure-Eigenschaften komplett. Er kann unpolar oder polar sein, weitere funktionelle Gruppen enthalten oder den pH-Wert beeinflussen. Dadurch entstehen 20 verschiedene Standard-Aminosäuren mit völlig unterschiedlichen Charakteren.

Praxis-Tipp: Um D- und L-Form zu unterscheiden, suchst du das chirale C-Atom, das am weitesten von der höchsten Oxidationszahl entfernt ist!

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pH-Verhalten von Aminosäuren

Aminosäuren verhalten sich je nach pH-Umgebung unterschiedlich - das macht sie so vielseitig. In saurer Lösung nehmen sie Protonen auf und werden zu Kationen. In basischer Lösung geben sie Protonen ab und werden zu Anionen.

Die Reaktionsgleichungen zeigen dir das praktisch: Eine reine Carbonsäure wie Propansäure reagiert nur sauer, ein reines Amin wie Aminopropan nur basisch. Eine Aminosäure kann beides - je nachdem, was die Umgebung braucht.

Am isoelektrischen Punkt ist die Konzentration des Zwitterions am höchsten. Hier liegt die Aminosäure hauptsächlich in ihrer neutralen Form vor, obwohl sie gleichzeitig positive und negative Ladungen trägt.

Experiment-Tipp: Du kannst verschiedene Aminosäuren in Wasser lösen und mit pH-Papier testen - jede hat ihren eigenen IEP!

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Peptidbildung - Wie Aminosäuren sich verbinden

Aus zwei Aminosäuren wird ein Dipeptid - und dabei entsteht Wasser. Diese Reaktion heißt Kondensation und funktioniert über eine Peptidbindung CONH-CO-NH-. Je nach Anzahl der verknüpften Aminosäuren spricht man von Oligopeptiden, Polypeptiden oder Proteinen.

Der Mechanismus läuft über mehrere Schritte: Zuerst wird die Carbonylgruppe protoniert CarbeniumIonCarbenium-Ion, dann greift die Aminogruppe nucleophil an AmmoniumIonAmmonium-Ion, es folgt eine Protonenwanderung OxoniumIonOxonium-Ion, und schließlich spaltet sich Wasser ab.

Ein Katalysator beschleunigt die Reaktion, ohne selbst verbraucht zu werden. Er senkt die Aktivierungsenergie und wird am Ende zurückgebildet. Das entstehende Dipeptid hat eine stabile Carbonsäureamid-Bindung.

Wichtig: Die Peptidbindung ist extrem stabil - deshalb halten Proteine auch bei normalen Bedingungen zusammen!

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Mechanismus der Peptidbildung im Detail

Der fünfstufige Mechanismus zeigt dir genau, wie aus zwei Aminosäuren ein Dipeptid entsteht. Versteh jeden Schritt, dann wird Biochemie plötzlich logisch!

Schritt 1: Das Sauerstoff-Atom der Carbonylgruppe wird protoniert → Carbenium-Ion entsteht. Schritt 2: Die Aminogruppe der zweiten Aminosäure greift mit ihrem freien Elektronenpaar nucleophil an → Ammonium-Ion. Schritt 3: Intramolekulare Protonenwanderung → Oxonium-Ion bildet sich.

Schritt 4: In der Kondensationsreaktion spaltet sich Wasser ab → neues Carbenium-Ion. Schritt 5: Der Katalysator wird regeneriert, ein Proton wird abgespalten → fertiges Dipeptid mit Peptidbindung entsteht.

Lern-Trick: Merkwort für die Ionen-Reihenfolge: "Carla Am Ox Car" (Carbenium → Ammonium → Oxonium → Carbenium)

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Proteinstrukturen - Von der Kette zum 3D-Molekül

Proteine haben vier Strukturebenen, die aufeinander aufbauen. Die Primärstruktur ist einfach die Reihenfolge der Aminosäuren - wie Perlen auf einer Schnur. Diese Sequenz bestimmt alles Weitere.

Die Sekundärstruktur entsteht durch Wasserstoffbrücken zwischen den Peptidgruppen. Die zwei wichtigsten Formen sind die α-Helix (schraubenartige Windung) und das β-Faltblatt (parallele oder antiparallele Peptidstränge). Die Reste ragen dabei aus der Struktur heraus.

Bei der Tertiärstruktur faltet sich das ganze Protein dreidimensional. Seitenketten bilden Wechselwirkungen aus: Wasserstoffbrücken, van-der-Waals-Kräfte und Disulfidbrücken. Globuläre Proteine sind gut wasserlöslich, weil hydrophile Seitenketten nach außen zeigen.

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Tertiär- und Quartärstruktur

Faserproteine sind schlecht wasserlöslich, weil sie H-Brücken innerhalb des Moleküls bilden statt mit Wasser. Sie können sich trotzdem mit H₂O-Molekülen verbinden - deshalb quellen Haare beim Waschen auf.

Die Tertiärstruktur wird durch vier Arten von Wechselwirkungen stabilisiert: Disulfidbrücken zwischen Cystein-Resten, Ionenbindungen zwischen geladenen Gruppen, van-der-Waals-Kräfte zwischen unpolaren Resten und Wasserstoffbrücken zwischen polaren Resten.

Bei der Quartärstruktur lagern sich mehrere Polypeptidketten zusammen. Auch hier sorgen Wasserstoffbrücken, van-der-Waals-Wechselwirkungen und Disulfidbrücken für Stabilität. Viele wichtige Proteine wie Hämoglobin haben eine Quartärstruktur.

Merkregel: Je höher die Strukturebene, desto komplexer wird das Protein - aber auch funktionsfähiger!

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Wechselwirkungen und Proteinempfindlichkeit

Die vier Hauptwechselwirkungen in Proteinen haben unterschiedliche Stärken. Disulfidbrücken sind am stärksten (echte Elektronenpaarbindungen), gefolgt von Ionenbindungen, Wasserstoffbrücken und van-der-Waals-Kräften.

Wolle ist empfindlich gegen alkalische Lösungen aus mehreren Gründen: Seife zerstört die Fettschicht, Schuppen gehen auf und verhaken sich. Wasser dringt ein und lässt die Fasern aufquellen. Bei sehr hohem pH werden sogar Peptidbindungen zerstört.

Schutz für Wolle: Die Schuppenschicht wird in saurer Lösung chloriert, wodurch Disulfidbrücken zerstört werden. Eine Polyamid-Beschichtung schützt zusätzlich. Am besten wäschst du Wolle von Hand mit pH-neutralem Waschmittel bei niedrigen Temperaturen.

Alltags-Tipp: Wolle ist wie ein empfindliches Protein-Netzwerk - behandle sie sanft, dann hält sie ewig!

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Keratin - Haare glätten und locken

Haarkeratin zeigt perfekt, wie Proteinstrukturen reversibel verändert werden können. Die α-Helices sind durch intramolekulare H-Brücken stabilisiert - beim Haarewaschen lösen sich diese Brücken durch Feuchtigkeit auf.

Die Helices gleiten aneinander vorbei und das Keratin geht in die β-Faltblattstruktur über. Jetzt kannst du das Haar verformen! Beim Trocknen bilden sich neue H-Brücken aus, die die Verformung bis zur nächsten Haarwäsche stabilisieren.

Dauerwellen funktionieren anders: Hier werden durch Redoxreaktionen die Disulfidbrücken des Haarkeratins aufgebrochen und neu geknüpft. Das ist permanenter als das temporäre Lösen von Wasserstoffbrücken beim normalen Styling.

Beauty-Chemie: Feuchtigkeit löst H-Brücken (temporär), Dauerwellen-Chemie verändert Disulfidbrücken (permanent)!

Wir dachten, du würdest nie fragen...

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Die App ist sehr leicht und gut gestaltet. Habe bis jetzt alles gefunden, nachdem ich gesucht habe und aus den Präsentationen echt viel lernen können! Die App werde ich auf jeden Fall für eine Klassenarbeit verwenden! Und als eigene Inspiration hilft sie natürlich auch sehr.

Stefan S

iOS user

Diese App ist wirklich echt super. Es gibt so viele Lernzettel und Hilfen, […]. Mein Problemfach ist zum Beispiel Französisch und die App hat mega viel Auswahl für Hilfe. Dank dieser App habe ich mich in Französisch verbessert. Ich würde diese jedem weiterempfehlen.

Samantha Klich

Android user

Wow ich bin wirklich komplett baff. Habe die App nur mal so ausprobiert, weil ich es schon oft in der Werbung gesehen habe und war absolut geschockt. Diese App ist DIE HILFE, die man sich für die Schule wünscht und vor allem werden so viele Sachen angeboten, wie z.B. Ausarbeitungen und Merkblätter, welche mir persönlich SEHR weitergeholfen haben.

Anna

iOS user

Ich finde Knowunity so grandios. Ich lerne wirklich für alles damit. Es gibt so viele verschiedene Lernzettel, die sehr gut erklärt sind!

Jana V

iOS user

Ich liebe diese App sie hilft mir vor jeder Arbeit kann Aufgaben kontrollieren sowie lösen und ist wirklich vielfältig verwendbar. Man kann mit diesem Fuchs auch normal reden so wie Probleme im echten Leben besprechen und er hilft einem. Wirklich sehr gut diese App kann ich nur weiter empfehlen, gerade für Menschen die etwas länger brauchen etwas zu verstehen!

Lena M

Android user

Ich finde Knowunity ist eine super App. Für die Schule ist sie ideal , wegen den Lernzetteln, Quizen und dem AI. Das gute an AI ist , dass er nicht direkt nur die Lösung ausspuckt sondern einen Weg zeigt wie man darauf kommt. Manchmal gibt er einem auch nur einen Tipp damit man selbst darauf kommt . Mir hilft Knowunity persönlich sehr viel und ich kann sie nur weiterempfehlen ☺️

Timo S

iOS user

Die App ist einfach super! Ich muss nur in die Suchleiste mein Thema eintragen und ich checke es sehr schnell. Ich muss nicht mehr 10 YouTube Videos gucken, um etwas zu verstehen und somit spare ich mir meine Zeit. Einfach zu empfehlen!!

Sudenaz Ocak

Android user

Diese App hat mich echt verbessert! In der Schule war ich richtig schlecht in Mathe und dank der App kann ich besser Mathe! Ich bin so dankbar, dass ihr die App gemacht habt.

Greenlight Bonnie

Android user

Ich benutze Knowunity schon sehr lange und meine Noten haben sich verbessert die App hilft mir bei Mathe,Englisch u.s.w. Ich bekomme Hilfe wenn ich sie brauche und bekomme sogar Glückwünsche für meine Arbeit Deswegen von mir 5 Sterne🫶🏼

Julia S

Android user

Also die App hat mir echt in super vielen Fächern geholfen! Ich hatte in der Mathe Arbeit davor eine 3+ und habe nur durch den School GPT und die Lernzettek auf der App eine 1-3 in Mathe geschafft…Ich bin Mega glücklich darüber also ja wircklich eine super App zum lernen und es spart sehr viel Heit dass man mehr Freizeit hat!

Marcus B

iOS user

Mit dieser App hab ich bessere Noten bekommen. Bessere Lernzettel gekriegt. Ich habe die App benutzt, als ich die Fächer nicht ganz verstanden habe,diese App ist ein würcklich GameChanger für die Schule, Hausaufgaben

Sarah L

Android user

Hatte noch nie so viel Spaß beim Lernen und der School Bot macht super Aufschriebe die man Herunterladen kann total Übersichtlich und Lehreich. Bin begeistert.

Hans T

iOS user

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Lena M

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Timo S

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Sudenaz Ocak

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Greenlight Bonnie

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Julia S

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Marcus B

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Sarah L

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Hans T

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